RUZZENE MARIA

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Structure Department of Biomedical Sciences
Telephone 0498276112
Qualification Professore associato confermato
Scientific sector BIO/10 - BIOCHEMISTRY
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Office hours
Dipertimento Scienze Biomediche, Via U. Bassi 58/b, 35131 Padova. IV piano Nord Su appuntamento
(updated on 02/07/2013 15:49)

Curriculum Vitae
Nata a Vicenza il 17 dicembre 1961.
Professore associato, Università di Padova, Dip. Scienze Biomediche, SSD BIO10

FORMAZIONE
1985: Laurea in Scienze Biologiche, Università di Padova, 110/110 e lode
1991: Dottorato di Ricerca in Biologia e Patologia Molecolare e Cellulare, Università di Padova

ESPERIENZE ALL’ESTERO
1989: borsa EMBO, Friedrich Miescher Institut di Basilea (CH)
1995: borsa CNR-NATO, Harvard Medical School di Boston (USA)
1998: borsa Giovanni Armenise- Harvard Foundation, Harvard Medical School di Boston (USA)

FINANZIAMENTI
2005: Progetto di Ricerca di Ateneo (2 anni): “Ruolo delle fosforilazioni mitocondriali dipendenti da CK2 nel danno ischemico del cuore”
2007: responsabile di Unità PRIN (2 anni), "Ruolo della proteinchinasi CK2 nel regolare le funzioni della sorcina e le sue interazioni in complessi sopra-molecolari"
2010: finanziamento per assegno di ricerca biennale, “Proteinchinasi Akt/PKB e regolazione della motilità cellulare”
2011: Progetto di Ricerca di Ateneo (2 anni), “L’ipotesi ceRNA per la regolazione della proteinchinasi CK2 nei tumori”
Dal 2002 ad oggi: finanziamenti istituzionali per la ricerca scientifica (ex 60 %) come responsabile di progetti
Partecipante a numerosi progetti di ricerca finanziati (quali Progetti Europei, AIRC, PRIN)

ATTIVITA’ DIDATTICA
Tiene corsi di Chimica e Biochimica in Corsi di laurea magistrali e triennali della Scuola di Medicina e Chirurgia dell’Università di Padova. Membro del collegio docenti della Scuola di Dottorato in Scienze Biomediche, Padova.

INTERESSI SCIENTIFICI
Si è sempre occupata di fosforilazione proteica e di caratterizzazione strutturale e funzionale di proteinchinasi e fosfatasi. Attualmente si interessa di chinasi coinvolte in trasduzione del segnale e regolazione della vitalità cellulare.
Circa 100 pubblicazioni su riviste internazionali con Imact factor, 5 capitoli di libri, numerosi poster e comunicazioni su invito a congressi internazionali. H-index: 33 Web Of Science, 37 Google Scholar. Circa 4000 citazioni


Lecturer's Curriculum (PDF): 7EAC174DC79A246339B8222FCB405959.pdf

Research areas
Le tematiche di ricerca che la Dr. Maria Ruzzene ha sviluppato nell'arco della sua attività scientifica hanno come base comune lo studio della fosforilazione proteica, e il ruolo e la regolazione di proteinchinasi e proteinfosfatasi.
Attualmente, coordinando un gruppo di postdoc, dottorandi e studenti interni, si interessa delle seguenti linee di ricerca:

• Connessioni tra la proteinchinasi CK2 e la via di segnale PI3K/PDK1/Akt: sia CK2 che Akt sono enzimi con funzione anti-apoptotica; sulla base di suoi precedenti risultati, che hanno permesso di annoverare Akt tra i substrati di CK2, sta cercando di approfondire la correlazione esistente tra le due vie di segnale, con particolare attenzione al possibile ruolo della fosforilazione CK2-dipendente di Akt nella sua funzione sulla motilità cellulare (in collaborazione con il gruppo della Prof. S. Marmiroli, Università di Modena e Reggio Emilia)
• Ruolo della proteinchinasi CK2 nel meccanismo della farmaco-resistenza multipla (MDR): ha già ottenuto importanti risultati sul ruolo predominante di CK2 nell’instaurarsi della farmaco-resistenza, fenomeno che ha alla base meccanismi complessi e multifattoriali, e ancora in gran parte non chiariti; sta continuando gli studi sui substrati e le funzioni svolte da CK2 in varie linee cellulari resistenti all’apoptosi
• Ipotesi ceRNA (competitive endogenous RNA) per la regolazione dell’espressione di CK2 in cellule tumorali: non è noto il motivo per cui l’espressione di CK2 è particolarmente elevata in cellule tumorali; il progetto in corso ha lo scopo di chiarire se, a questo riguardo, possa avere rilevanza la recente ipotesi secondo cui RNA non codificanti, trascritti da pseudogeni, possono agire da competitori endogeni (ceRNA) per il legame a miRNA (microRNA), corti frammenti di RNA con funzione inibitoria che verrebbero così rimossi dall’RNA del gene funzionale, permettendo una maggiore produzione di proteina.
• Utilizzo, validazione ed effetti in cellule di nuovi inibitori specifici per varie proteinchinasi, in primo luogo CK2, CK1, HIPK, PIM-chinasi: sulla base dei risultati di efficacia e specificità in vitro di inibitori sviluppati da altre sezioni del laboratorio, si occupa di mettere a punto le strategie per la verifica della loro azione in vivo, e di utilizzarli per studiare la funzione delle chinasi bersaglio in opportuni modelli cellulari
• Studio sul ruolo di CK2 in tumori ematologici, con particolare attenzione al mieloma multiplo e alle leucemie mieloidi acute (in collaborazione con il gruppo del Prof. G. Semenzato, Università di Padova)
• Funzioni di CK2 in organismi vegetali: in particolare ha in corso uno studio sull’azione di CK2 in Arabidopsis connessa alla risposta a specifici stimoli, quali l’acido salicilico, e alla funzione di proteine chaperone, substrati di CK2 (in collaborazione con il gruppo delle Prof. F. Lo Schiavo e Dr. M. Zottini, Università di Padova)
• Effetto della fosforilazione CK2-dipendente della proteina sorcina, proteina che lega il Ca2+, e che è stata trovata overespressa in cellule farmacoresistenti (in collaborazione con il gruppo del Dr. G. Colotti, CNR, Roma)
• Ruolo di CK2 nel diabete: vuole chiarire se CK2 subisce delle variazioni di espressione e attività nel diabete, utilizzando cellule in coltura, derivanti da fibroblasti di pazienti diabetici, con o senza associazione di nefropatia (in collaborazione con il Prof. P. Tessari, Università di Padova)

Publications
Main publications of the last 4 years
1 Buontempo F, McCubrey JA, Orsini E, Ruzzene M, Cappellini A, Lonetti A, Evangelisti C, Chiarini F, Evangelisti C, Barata JT, Martelli AM. Therapeutic targeting of CK2 in acute and chronic leukemias. Leukemia. 2018 Jan;32(1):1-10.
2 Vilardell J, Girardi C, Marin O, Cozza G, Pinna LA, Ruzzene M. The importance of negative determinants as modulators of CK2 targeting. The lesson of Akt2 S131. PLoS One. 2018 Mar 1;13(3):e0193479.
3 Vilardell J, Alcaraz E, Sarró E, Trilla E, Cuadros T, de Torres I, Plana M, Ramón Y Cajal S, Pinna LA, Ruzzene M, Morote J, Meseguer A, Itarte E. Under-expression of CK2β subunit in ccRCC represents a complementary biomarker of p-STAT3 Ser727 that correlates with patient survival. Oncotarget. 2017 Dec 19;9(5):5736-5751.
4 Ruzzene M, Bertacchini J, Toker A, Marmiroli S. Cross-talk between the CK2 and AKT signaling pathways in cancer. Adv Biol Regul. 2017 Mar 28. pii: S2212-4926(17)30079-9.
5 Ottaviani D, Marin O, Arrigoni G, Franchin C, Vilardell J, Sandre M, Li W, Parfitt DA, Pinna LA, Cheetham ME, Ruzzene M. Protein kinase CK2 modulates HSJ1 function through phosphorylation of the UIM2 domain. Hum Mol Genet. 2017 Feb 1;26(3):611-623.
6 Marmiroli S, Fabbro D, Miyata Y, Pierobon M, Ruzzene M. Phosphorylation, Signaling, and Cancer: Targets and Targeting. Biomed Res Int. 2015;2015:601543.
7 Girardi C, Ottaviani D, Pinna LA, Ruzzene M. Different Persistence of the Cellular Effects Promoted by Protein Kinase CK2 Inhibitors CX-4945 and TDB. Biomed Res Int. 2015;2015:185736.
8 Kalathur M, Toso A, Chen J, Revandkar A, Danzer-Baltzer C, Guccini I, Alajati A, Sarti M, Pinton S, Brambilla L, Di Mitri D, Carbone G, Garcia-Escudero R, Padova A, Magnoni L, Tarditi A, Maccari L, Malusa F, Kalathur RK, A Pinna L, Cozza G, Ruzzene M, Delaleu N, Catapano CV, Frew IJ, Alimonti A. A chemogenomic screening identifies CK2 as a target for pro-senescence therapy in PTEN-deficient tumours. Nat Commun. 2015 Jun 18;6:7227.
9 Zanin S, Sandre M, Cozza G, Ottaviani D, Marin O, Pinna LA, Ruzzene M. Chimeric peptides as modulators of CK2-dependent signaling: Mechanism of action and off-target effects. Biochim Biophys Acta. 2015 Oct;1854(10 Pt B):1694-707.
10 Venerando A, Ruzzene M, Pinna LA. Casein kinase: the triple meaning of a misnomer. Biochem J. 2014 Jun 1;460(2):141-56.
11 Girardi C, James P, Zanin S, Pinna LA, Ruzzene M. Differential phosphorylation of Akt1 and Akt2 by protein kinase CK2 may account for isoform specific functions. Biochim Biophys Acta. 2014 Sep;1843(9):1865-74.
12 Cozza G, Girardi C, Ranchio A, Lolli G, Sarno S, Orzeszko A, Kazimierczuk Z, Battistutta R, Ruzzene M, Pinna LA. Cell-permeable dual inhibitors of protein kinases CK2 and PIM-1: structural features and pharmacological potential. Cell Mol Life Sci. 2014 Aug;71(16):3173-85.
13 Borgo C, Cesaro L, Salizzato V, Ruzzene M, Massimino ML, Pinna LA, Donella-Deana A. Aberrant signalling by protein kinase CK2 in imatinib-resistant chronic myeloid leukaemia cells: biochemical evidence and therapeutic perspectives. Mol Oncol. 2013 Dec;7(6):1103-15.

List of taught course units in A.Y. 2018/19
Degree course code (?) Degree course track Course unit code Course unit name Credits Year Period Lang. Teacher in charge
ME1857 COMMON MEN1036437 CHEMESTRY, BIOCHEMESTRY AND MEDICAL PHISICS
A.Y. 2018/19 details
8 1st Year First
semester
ITA STEFANIA SARNO
ME1729 COMMON MEP5072539 CHEMISTRY AND PROPEDEUTICAL BIOCHEMISTRY
A.Y. 2018/19 details
8 1st Year First
semester
ITA MARIA RUZZENE
ME1844 999MP MEP4065482 PHYSIOLOGY, BIOCHEMISTRY AND BIOLOGY
A.Y. 2018/19 details
10 1st Year Annual ITA MARIA RUZZENE